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Peptide Sciences

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BPC-157 0.5mg/capsule, 60 caps

BPC-157 es un pentadecapéptido sintético de 15 aminoácidos estudiado por sus interacciones con vías de señalización asociadas a la angiogénesis, la regulación de la matriz extracelular y la migración celular.

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BPC-157 es un pentadecapéptido sintético de 15 aminoácidos estudiado por sus interacciones con vías de señalización asociadas a la angiogénesis, la regulación de la matriz extracelular y la migración celular.

Las investigaciones experimentales han descrito efectos sobre la fosforilación de VEGFR2, la activación de la quinasa de adhesión focal (FAK), la señalización de ERK1/2 y las vías reguladoras asociadas al óxido nítrico.

Estas observaciones han convertido a BPC-157 en una herramienta de investigación útil para examinar la transducción de señales mediada por péptidos, la organización del citoesqueleto, la dinámica de la matriz extracelular y la coordinación de redes complejas de señalización celular.

  • Alta pureza – Pureza del 99% garantizada
  • Analizado por laboratorio independiente
  • Calidad de grado de investigación
  • Solo para uso en investigación de laboratorio

Estructura molecular 3D

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Fórmula química C62H98N16O22
Sinónimos Body Protection Compound 15, Bepecin, L-Valine, glycyl-L-alpha-glutamyl-L-prolyl-L-prolyl-L-prolylglycyl-L-lysyl-L-prolyl-L-alanyl-L-alpha-aspartyl-L-alpha-aspartyl-L-alanylglycyl-L-leucyl-
Masa molar 1,419.5 g/mol
Número CAS 137525-51-0
PubChem CID 9941957
Contenido total del compuesto 30 mg (0.5 mg por cápsula)
Vida útil 36 meses
BPC-157 (Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val) es un pentadecapéptido sintético investigado por sus interacciones con vías de señalización implicadas en la angiogénesis, la regulación de la matriz extracelular y la migración celular. El compuesto destaca entre los péptidos de investigación por su estabilidad bioquímica y su perfil de señalización bien caracterizado, y los estudios experimentales describen la modulación de la fosforilación de VEGFR2, la activación de ERK1/2, la señalización de la quinasa de adhesión focal (FAK) y las vías reguladoras asociadas al óxido nítrico. Estas interacciones sitúan a BPC-157 como una herramienta de investigación útil para examinar la transducción de señales mediada por péptidos y las respuestas celulares específicas de cada vía. Investigaciones adicionales han explorado la relación entre BPC-157 y la organización del citoesqueleto, la dinámica de la matriz extracelular, las redes de señalización asociadas al colágeno y los mecanismos de migración celular. Los modelos experimentales también han examinado su influencia sobre las vías de señalización asociadas a la remodelación de la matriz y a los procesos reguladores intracelulares, contribuyendo a la investigación en curso sobre la coordinación de la señalización angiogénica y la biología de la matriz extracelular. Las aplicaciones de investigación incluyen la investigación de las vías de la angiogénesis, la señalización del tejido conectivo, la regulación del citoesqueleto y estudios mecanísticos de las redes de comunicación celular mediadas por péptidos. Analizado por HPLC por un tercero independiente; COA disponible para cada lote.

Los resultados corresponden a la muestra analizada. Comprueba el lote y la fecha del informe.

HPLC BPC-157 (J26AYBPC)
23 de septiembre de 2026
HPLC BPC-157 (J26HGBPC)
23 de septiembre de 2026
¿Altera el formato de formulación las propiedades farmacológicas subyacentes de BPC-157?

Las características bioquímicas y estructurales de BPC-157 vienen determinadas por el propio péptido y no por su formato de formulación. La investigación con BPC-157 se centra en sus interacciones con vías de señalización como VEGFR2, FAK, ERK1/2 y las redes reguladoras asociadas al óxido nítrico.

Las investigaciones comparativas pueden evaluar variables específicas de la formulación, pero la secuencia peptídica subyacente y las propiedades moleculares no cambian.

¿Por qué se considera BPC-157 un péptido comparativamente estable en la investigación experimental?

BPC-157 contiene múltiples motivos ricos en prolina que, según se cree, contribuyen a su resistencia frente a la degradación enzimática en diversas condiciones experimentales. Este perfil de estabilidad lo distingue de muchos compuestos de investigación de base peptídica y ha suscitado interés por su persistencia bioquímica, su actividad de señalización y sus efectos específicos de vía en investigaciones mecanísticas.

¿Qué hace que BPC-157 sea una herramienta útil para la investigación de vías de señalización?

Las investigaciones experimentales han descrito interacciones con la fosforilación de VEGFR2, la activación de la quinasa de adhesión focal (FAK), la señalización de ERK1/2, las vías asociadas al óxido nítrico y las redes reguladoras de la matriz extracelular. Estas características convierten a BPC-157 en una herramienta de investigación valiosa para estudiar la transducción de señales mediada por péptidos, los procesos de migración celular, la organización del citoesqueleto y la dinámica de la matriz extracelular.

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Craig

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